Хімія
Хімія

Вчені розкрили структуру неактивної молекули міозину

Зверху — неактивна форма міозину з намотаним хвостом навколо голови, посередині — активна, розмотана структура, знизу — міозиновий філамент. University of Leeds

Зверху — неактивна форма міозину з намотаним хвостом навколо голови, посередині — активна, розмотана структура, знизу — міозиновий філамент. University of Leeds

Британські та американські вчені зіставили майже 100 тисяч зображень електронного мікроскопа та з’ясували, як молекула міозину-2 переходить в неактивний стан. Для цього міозин набуває компактної форми, що полегшує його транспортування всередині клітини. Дослідження опублікували у журналі Nature.

Що це за молекули?

Міозинами називають цілу групу моторних білків, які здатні рухатися уздовж відповідних субстратів, що нагадує процес ходьби на двох ногах. Одним із таких є міозин-2, поширений у м’язових волокнах, яким допомагає скорочуватися. Молекули міозину мають умовно дві голови та хвіст. В активному стані ці голови прикріплюються до актинової нитки та починають по ній ходити, тягнучи за собою хвіст. Однак, коли потреба у ньому тимчасово відпадає, міозин переходить в неактивний стан, щоб зберегти енергію. Дотепер науковці були не впевнені в тому, як відбувається інактивація, але дослідження вчених з Університету Лідса та Університету Східної Кароліни дало змогу ретельніше побачити “відключення” міозину-2.

Приблизно так переміщується міозин по актиновій нитці.

Приблизно так переміщується міозин по актиновій нитці.

Як науковці це побачили?

Дослідники скомбінували отримані раніше 96 тисяч зображень електронного мікроскопа. На основі них потім створили 3D-візуалізацію, що дозволяє з безпрецедентною точністю розгледіти зміну форми моторного білка.

Так науковці з’ясували, що при переході в неактивний стан хвіст молекули міозину обмотується навколо своїх голів. Після набуття такої компактної форми, білок закріплюється на місці. Механізм регулюється дефосфорилюванням — процесом, під час якого молекула на основі фосфору відщеплюється від іншої сполуки, що змінює її форму або роботу. Процес допомагає дезактивувати міозин та полегшує його транспортування іншими молекулами до потрібного місця в клітині, пишуть дослідники. За потреби міозин може розмотати свій хвіст та набути початкової форми й готовності діяти.

Яка практична користь цього знання?

Міозин-2 інколи може мати неправильну будову, яка спричинена мутаціями. У такому разі людина з мутантним міозином може страждати від деяких невиліковних м’язових захворювань. Вчені виявили, що часто вражаються мутаціями саме ділянки фосфорилювання, необхідні для блокування білка, або наближені до них, що може завадити процесу “відключення”. Розуміння структури та функцій цієї молекули можуть допомогти з’ясувати, як саме мутації та дефекти впливають на роботу міозину. Відповідно, це сприятиме вивченню захворювань та способів їх лікування, які повернули би нормальну функціональність міозину.